El estudio de los péptidos antimicrobianos (PAM) y su producción a partir de la hidrólisis de proteínas alimentarias ha cobrado relevancia en los últimos años debido a su potencial aplicación en la conservación de alimentos. Sin embargo, existen diversas fuentes vegetales de PAM que continúan sin ser exploradas; este es el caso de Salvia hispanica L. (chía). Por lo anterior, el objetivo de este estudio fue, evaluar el potencial antibacteriano de fracciones peptídicas de chía (FPC) obtenidas con un sistema secuencial Pepsina-Pancreatina® (PP), frente a bacterias asociadas a enfermedades de transmisión alimentaria. Para ello, el hidrolizado proteínico (HP) se sometió a ultrafiltración (UF) para obtener 3 FPC (F<1, F 1-3 y F 3-5 kDa), que se caracterizaron por Tricine-SDS-PAGE. Se determinó la actividad antimicrobiana (AM) en Listeria monocytogenes ATCC51414, Bacillus subtilis ATCC465, Shigella flexneri ATCC9748, Staphylococcus aureus ATCC25923, Salmonella Typhimurium ATCC51821, Salmonella Typhi, Salmonella Paratyphi ATCC9150, Salmonella Enteritidis ATCC13076 y Escherichia coli O157:H7 mediante difusión en disco y dilución en microplaca. Para evaluar la potencial aplicación de las FPC en sistemas alimentarios, se determinó su estabilidad a la temperatura, pH y proteasas. Mediante la Técnica de Orden de Preferencia por Similitud a la Solución Ideal (TOPSIS), se analizaron las secuencias contenidas en F<1 para hallar el péptido con mayor potencial antibacteriano. Los resultados mostraron que, el grado de hidrólisis (GH) obtenido con PP (33.79% ±2.14) generó péptidos de cadena corta. La UF produjo tres FPC que revelaron bandas de < 1.06 kDa en F <1; 1.6, 2 y 2.4 kDa en F 1-3, y 2.1, 2.5, 3.2 y 4.7 kDa, en F 3-5 mediante Tricine-SDS-PAGE. El valor de Concentración Mínima Inhibitoria (CMI) más bajo, se registró en F <1, con 635.47 ± 3.6532 μg/mL para Listeria monocytogenes. Debido a que F <1 presentó la mayor AM contra L. monocytogenes, se destaca su potencial aplicación en productos donde esta bacteria puede estar presente, como productos lácteos o cárnicos. F<1 conservó su AM en un rango de temperatura de 4-80°C y fue resistente a la exposición a pH 5-8. La AM se perdió tras la incubación con tripsina y pepsina. El análisis TOPSIS reveló que, la secuencia peptídica con mayor potencial antibacteriano es KLKKNL, a la cual podría atribuirse el efecto inhibitorio observado en F<1. Por su actividad inhibitoria de bacterias Gram-positivas y la resistencia a distintas condiciones de procesamiento, F<1 podría tener un papel importante en la conservación de los alimentos Se sugiere que la actividad antibacteriana de F<1 podría estar relacionada con la presencia de péptidos catiónicos de cadena corta, como KLKKNL.
